1CHƯƠNG 1 - PROTEIN1.1. Đạicương về protein1.2 Amino acid1.2.1 Cấu tạo và phân loại1.2.2 Tính chất vật lý1.1. Đạicương về protein• Protein đượcbắt nguồntừ “proteios”theo tiếngHylapcónghĩalàquantrọngnhất.• Protein là các polymer, phân tử lượnglớnchủ yếugồmL-α amino acid kếthợpvới nhau bằng liên kết peptit tạothành chuỗi polypeptit.Protein Giá trị dinh dưỡng•Quyết định chấtlượng khẩuphầnthức ăn• Ảnh hưởng đến thành phần hóa học, cấutạoxương•Thiếu protein dẫn đến suy dinh dưỡng, chậmlớn, suy giảmmiễndịch, ảnh hưỡngxấu đếnchứcnăng củacáccơ quan• 1g protein cung cấp 4,1 kcal năng lượngProtein Vai trò trong thựcphẩm•Tạocấutrúcgel chosảnphẩm•Giữ kếtcấu, giữ khí, tạo độ xốp•Tạo độ bềncủabọt trong bia•Tạohìnhkhối cho phomai•Tạo màng baoProtein Vai trò trong thựcphẩm•Tương tác với đường tạohương và màucho sảnphẩm•Kếthợpvới polyphenol tạohương đặctrưng cho trà•Cốđịnh mùi, giữ hương21.2 Amino acid•Amino acid làchấthữucơ mà phân tửchứaítnhấtmột nhóm carboxyl [-COOH] và ít nhấtmột nhóm amin [-NH2]COO-R groupAmino group Carboxylic group L-Form Amino Acid StructureαH = GlycineCH3= AlanineH N3+H20 20 Amino acidsAmino acidsGlycine [G]Glutamic acid [E]Asparatic acid [D]Methionine [M]Threonine [T]Serine [S]Glutamine [Q]Asparagine [N]Tryptophan [W]Phenylalanine [F]Cysteine [C]Proline [P]Leucine [L]Isoleucine [I]Valine [V]Alanine [A]Histidine [H]Lysine [K]Tyrosine [Y]Arginine [R]White: Hydrophobic, Green: Hydrophilic, Red: Acidic, Blue: BasicAcid amin không thay thế•Rất quan trọng đốivớicơ thể•Cơ thể không thể tự tổng hợp được•Phải cung cấpchocơ thể bằng con đường thựcphẩm• Isoleucin, methionin, phenylalanin, valin, leucin, lysin, threonin, Tryptophan cầnchocơ thể trưởng thành• Đốivớitrẻ nhỏ còn cần thêm Arginin, histidin.Tên viếttắt các amino acidYTyrTyrosineFPhePhenylalanineMMetMethionineIIleIsoleucineLLeuLeucineVValValinePProProlineAAlaAlanineGGlyGlycineKý hiệuTên viếttắtTên amino acidTính chấtvậtlý• Màu sắc và mùi vị của amino acid: - thường không màu, nhiềuloạicóvị ngọt, vịđắng• Độ hòa tan: -dễ tan trong nước trong acid và kiềm loãng- khó tan trong alcohol và ether• Hấpthụ tia UV• Tính hoạt động quang họccủa amino acid• Tính lưỡng tính của amino acid – tính phân ly3•Các amino acid có đồngphân dạng L thường có vịđắng•Các amino acid có đồngphân dạng D thường có vịngọt•Cơ thể chỉ có thể hấpthuđược các amino acid đồngphân dạng L mà không hấpthu được các amino acid đồng phân dạng D* Phản ứng với acid và bazơ tạo thành muốiỨng dụng: do tính chấtlưỡng tính nên amino acid là những chấtđệmtốtPhản ứng Sorensen [phản ứng với formalin]Ứng dụng: Bằng cách chuẩn độ với dung dịch kiềmtiêuchuẩnngườitacóthể xác định được hàm lượng amino acid có trong dung dịch – phương pháp chuẩn độ formol.* Phản ứng với kim loạinặngỨng dụng: Phản ứng biuret đượcsử dụng rộng rãi đểphát hiệnvàđịnh lượng amino acid [phương pháp so màu]Phản ứng màu với ninhydrinNinhydrinNinhydrin khửPhản ứng với acid vô cơỨng dụng: Căncứ vào lượng N2thoát ra có thể tính đượchàmlượng của amino acid trong dung dịch. 4-Phản ứng biure:+ NaOH+ Cu[OH]2PhứchợpmuốiCu vớibiurecó mà tím hồng+ Na++ 4H2OHN Cu2[HO -C-NH-CO-NH2]=NHNHCO-=NHCO -NHNH-CONH=CO-1.3 Peptide1.3.1. Liên kết peptid1.3.2. Tính chất1.3.2 Một số peptide đặc biệtPeptidCấutrúc• Có 2 – 50 acid amin vớitrọng lượng nhỏhơn 10.000Dalton.• Ngoài liên kết peptid còn có những liên kếtkhác như cầunốidisulfurhoặcliênkếthydro để tạonhững cấutrúcđặcbiệtnhưhormon, kháng thể…1.3.1. Liên kết peptideLiên kết peptide là liên kết hóa học đượctạo thành giữahai phân tử khi nhóm carboxyl củamột phân tử phản ứngvới nhóm amino củamột phân tử khác, giải phóng mộtphân tử H2O. Phản ứng này là mộtphản ứng tổng hợpthường xảyragiữa các amino acid]1.4.2. CẤU TRÚC CỦA PROTEIN1.4.2.1. Cấutrúcbậc1Cấutrúcbậc1 biểuthị trình tự các gốc amino acid trong chuỗi polypeptide, cấutrúcnàyđượcgiữ vữngbằng liên kết peptide [liên kếtcộng hóa trị] 5Cơ sở cấutrúcbậcmộtcủa protein là mạch peptid [-Co - NH -], mạch được hình thành giữa nhómcarboxyl của amino acid thứ nhấtvới nhóm quan củaaciđ quan tiếp theo sau khi loại khu đimộtphântửnước. 1.4.2.2.Cấu trúc bậc2• Cấutrúcbậc2 của protein là cấutrúclàcấutrúcchukìcủachuỗi polipeptit.• Năm 1951, Pauling và Corey đã đưara2 kiểucấutrúcbậc 2 chính củachuỗi polipeptit làcấutrúcxoắn α vàcấutrúcgấpnếp β.Các kiểuxuắntrongcấutrúcbậc II củaprotein Là cấutrúcmạch polypeptid xoắnchặtlạitương tự lò xo, những nhóm peptit[-CO-NH-] và Cα tạo thành phầnbêntrong [lõi] củaxoắncòncácmạch bên[nhóm R] của các gốc amino acid quay ra phía ngoài.* Cấutrúcxoắn α:* Cấutrúcphiếngấpnếp βTrong cấu trúc phiếngấpnếp β các đoạnmạch polypeptitthường duỗidàirakhông cuộnxoắnchặtnhư xoắn α. Cấutrúcphiếngấpnếp β của Fibroin.6Hình 1 : Ví vụ mộtcủacấutrúcnếpgấp beta [cácmũi tên chỉ hướng chuỗi axit amin]• Cấutrúcbậcbalàdạng không gian củacấutrúcbậchai, làm cho phân tử protein có hình dạng gọnhơntrong không gian. Sự thu gọnnhư vậy giúp cho phân tửprotein ổn định trong môi trường sống.• Cơ sở củacấutrúcbậcbalàliênkết disulfid. 1.4.2.3. Cấutrúcbậc3•Liên kếtdisulfidđượchìnhthànhtừ hai phân tửcystein nằm xa nhau trên mạch peptid nhưng gầnnhau trong cấu trúc không gian do sự cuộnlạicủamạch polypeptid, đây là liên kết đồng hoá trị nên rấtbềnvững.Cấutrúcbậc3Cấutrúcbậc3 đãtạo nên trungtâm hoạt độngcủaphầnlớncácloạienzym. 1.4.2.4. Cấutrúcbậc4Cấu trúc HemoglobinKếthợpcủa các chuỗicócấutrúcbậc 3 trong phân tửprotein. Những phân tử protein có cấutrúctừ 2 hay nhiềuchuỗi protein hình cầu, tương tác với nhau sắpxếptrongkhônggiantạonêncấutrúcbậc4Hình 2 : Ví dụ cấutrúcxoắn alpha. A: mô hình giảnlược, B: mô hình phân tử, C: nhìn từđỉnh, D: mô hình khônggian.71.4.1. Phân loạiprotein1.4.1.1 Phân loạidựa vào hình dạng củaprotein - Protein dạng cầu- Protein dạng sợi9 Protein dạng cầu• Protein dạng cầulàloại protein mà phân tửcủanóthường cuộnlại thành vòng, thànhbúi, gầntrònhoặcbầudục.• Điểnhìnhcủadạng protein này là: albumin, globulin ở trong sữa, huyết thanh, enzympepsin . . Loạinàythường hoà tan trongnước.9Protein dạng sợi• Protein loại này vớimạch peptid khôngcuộn rõ, chỉ gấpnếpdọcchuỗi, nên nóichung có chiều dài rõ rệt.• Điểnhìnhcủadạng protein này là: fibroin ở tơ tằm, miosin ở sợicơ, colagen vàelastin ở da và gân, keratin ở tócMột số tính chất quan trọng của protein1. Tính chất vật lý¾ Hình dạng: Protein thường có dạng cầu [hình hạt hoặc hình bầu dục] hoặc dạng sợi Các protein hình cầu:+ Tỷ lệ giữa trục dài và trục ngắn ≤ 20+ Tan trong nướchoặc dung dịch muối loãngvà có khả năng hoạt động bề mặt cao+ Hầu hết các protein có hoạt tính xúc tác [enzyme], albumin, globulin, mioglobin, hemoglobin, Protein hình sợi:+ Tỷ lệ trục dài và trục ngắn ≥ 20+ Tương đốitrơ về mặt hóa học, chủ yếu có chức năng cơ học: colagen của da, xương, sụn, gân, răng; keratin của tóc, lông; fibroin của tơ Một số tính chất quan trọng của protein2. Tính chất hóa lý:¾ Tính tan của protein: Phân loại:- Tan trong nước: albumin lòng trắng trứng- Tan trong dung dịch muối loãng: globulin- Tan trong ethanol: Prolamin Các yếu tốảnh hưởng:- Bản chất của protein- Bản chất dung môi- Nồng độ muối trung tính- Nhiệt độ và pH môi trườngMột số tính chất quan trọng của protein2. Tính chất hóa lý¾ Tính tan của protein: Các yếu tốảnh hưởng:- Bản chất của protein:+ Thành phần và trật tự sắp xếp của các aa+ Vị trí của các nhóm ưa nướcvàkỵ nước+ Khả năng kết kợp với nướccủa các nhóm phân cực:Protein3Ao] Các phân tử nướclưỡng cực đượchấp thụ bởi các nhóm phân cực trên bề mặt protein tạo thành màng nước bao quanh phân tử protein → lớp vỏ hydrat+ Nhóm COOH của axit aspartic, axit glutamic,+ Nhóm NH2của lysine+ Nhóm OH của Serine, Threonine, 8Một số tính chất quan trọng của protein2. Tính chất hóa lý:¾ Tính tan của protein: Các yếu tốảnh hưởng:- Bản chất dung môi: Dung môi có vai trò làm thay đổikhảnăng ion hóa do đó làm thay đổi tính hòa tan của protein- Nồng độ muối trung tính: Muối trung tính và protein có sựcạnh tranh lớp vỏ hydrat do đótùy thuộc vào nồng độ muối trung tính sẽảnh hưởng mức độ hòa tan của protein- Nhiệt độ và pH: Nhiệt độ tăng trong khoảng nhất định thìtính tan của protein sẽ tăngpH quá axit hoặc quá kiềm sẽ làm giảm tính tan của proteinMột số tính chất quan trọng của protein2. Tính chất hóa lý:¾ Tính lưỡng tính:+ Axit amin và protein có tính chất lưỡng tính: tính acid + tính base+ pH trung tính: aa tồn tại dướidạng ion lưỡng cực [1% ởdạng trung hòa]+ Trạng thái ion hóa của các nhóm này là tùy thuộc vào pH của môi trườngpH = 1pH = 7pH = 11Một số tính chất quan trọng của protein2. Tính chất hóa lý¾ Tính lưỡng tính+ Điểm đẳng điện [pI]: tại pH mà ∑z++ ∑z-= 0Tên protein pIPepsinAlbumin trứngCaseinGelatinGlobulin sữaHemoglobinTrypsinProlamin1,04,64,74,95,26,810,512,0++++++++++----------pH = pI pH > pIpH < pI- Đa cation- Z+> Z-- Đa anion- Z-> Z+TạipH đẳng điện protein cầnbằngvềđiệntíchMột số tính chất quan trọng của protein2. Tính chất hóa lý:¾ Tính kỵ nướccủa protein:+ Do có chứa các aa có mạch bên không phân cực+ Dựa vào độ kỵ nước trung bình của protein có thể biết được độđắng của dịch thuỷ phân, vị trí của protein màng là trong hay ngoài màng+ Độ kỵ nước trung bình của protein có thểđược tính dựa vào thành phần aa của nó+ Mức độ đắng của dịch thủy phân có thểđược tính theo công thức:n, số gốc aaΔGo, năng lượng chuyển rời tự do + Nếu Go > 5,85 kJ/gốc → đắng, < 5,43 kJ/gốc → không đắng+ Casein = 6,71; Colagen = 5,38; Isolat đậutương = 6,44ΣΔGo[mạch bên]Go= n 1nMột số tính chất quan trọng của protein2. Tính chất hóa lý:¾ Tính chất dung dịch keo và sự kết tủa protein:+ Khi hòa tan, protein tạo thành dung dịch keo+ Độ bềncủa dung dich keo phụ thuộc vào:-sự tích điện của phân tử protein-mức độ hydrat hóa- nhiệt độMột số tính chất quan trọng của protein2. Tính chất hóa lý:¾ Tính chất dung dịch keo và sự kết tủa protein: + Thay đổicác yếu tố này → kết tủa protein++++++++++----------++++++++++----------Protein kết tủapH = pI, muối trung hòa, dung môi hữu cơ, to + Kết tủa protein: -Thuận nghịch – protein bị mất lớp hydrat bao quanhỨng dụng các yếu tố kết tủa proteinThu nhận chế phẩm protein – enzyme:muối trung hòa [NH4]2SO4, dung môi hữu cơ-Loại bỏ protein khỏi dung dịch, làm ngừng phản ứng enzyme- Không thuận nghịch → biến tính protein sau khi loại bỏ yếu tố gây kết tủa, protein không trở lại trạng thái keo bền.9Một số tính chất quan trọng của protein2. Tính chất hóa lý:¾ Sự biến tính của protein: Khái niệm: Dướitác động của các tác nhân vật lý [tia cực tím, sóng siêu âm, khuấy cơ học, ], hoặc hóa học [axit, kiềm, muối kim loại nặng, ] → protein sẽ bị biến đổicấu trúc không gian [bậc II, III, IV] và mất đi tính chất tự nhiên ban đầu ⇒ Sựbiến tính của protein Tính chất của protein sau khi bị biến tính:+ độ hòa tan giảm+ khả năng giữa nướcgiảm+ mất hoạt tính sinh học+ tăng độ nhạy đốivới sự tấn công của proteinase+ tăng độ nhớt nội tại+ mất khả năng kết tinh Biến tính có thể là thuận nghịch hoặc bất thuận nghịchMột số tính chất quan trọng của protein2. Tính chất hóa lý:¾ Sự biến tính của protein: Tác nhân biến tính:+ Nhiệt độ: - Là tác nhân biến tính thường gặp nhất- Làm cho phân tử protein bị giãn mạch- Vận tốc biến tính phụ thuộc rất mạnh vào nhiệt độ- Sự biến tính của protein thường phụ thuộc vào bản chất vànồng độ protein, hoạt độ nước, pH, lực ion, và bản chất của các ion- Các protein khi ở trạng thái khô thường bền với biến tính nhiệt hơn- Ngoài nhiệt độ cao, nhiệt độ thấp cũng làm biến tính nhiều proteinMột số tính chất quan trọng của protein2. Tính chất hóa lý:¾ Sự biến tính của protein: Tác nhân biến tính:+ Xử lý cơ học:- Các xử lý cơ học như nhào trộn hoặc cán bột mì tạo ra các lực cắt sẽ làm biến tính protein- Động tác kéo lặp đi lặp lại cũng làm biến tính protein do pháhủy cấu trúc xoắn α+ Các bức xạ:- Bức xạ cực tím thường bị hấp thụ bởi các gốc aa thơm [Trp, Phe, Tyr] →biến đổihình thể, đứtcác cầu disulfua- Bức xạ γ và các tia ion hóa → biến đổihình thể, oxy hóa một số aa, phá hủy cầu đồng hóa trị, ion hóa, → tái tổ hợp vàtrùng hợp proteinMột số tính chất quan trọng của protein2. Tính chất hóa lý:¾ Sự biến tính của protein: Tác nhân biến tính:+ pH cực trị:- Phần lớn protein bị biến tính ở pH quá cao hoặc quá thấp- Do tạo ra lực đẩytĩnh điện giữa các nhóm bị ion hóa → giãn mạch+ Kim loại:- Kim loại kiềm [Na, K] chỉ tác động một cách hạn chế, kiềm thổcó tác động mạnh hơn+ Dung môi hữu cơ:- Phần lớn các dung môi hữu cơđều là tác nhân biến tính protein- Làm biến đổihằng sốđiện môi của môi trường → làm biến đổilực tĩnh điện vốn làm bền phân tử protein- Các dung môi hữu cơ không cực có thể xâm nhập vào vùng kỵnước, phá hủy các tương tác kỵ nước → biến tính proteinMột số tính chất quan trọng của protein2. Tính chất hóa lý:¾ Sự biến tính của protein: Tác nhân biến tính:+ Các tác nhân khác:- Hợp chất hữu cơ như Urea, thiurea, guanidin, phá hủy các liên kết hydro, các cầu disulfua → biến tính protein- Các chất hoạt động bề mặtMột số tính chất quan trọng của protein2. Tính chất hóa lý¾ Khả năng hấp thụ tia tử ngoại:Dung dịch protein có khả năng hấp thụ ánh sáng tử ngoại: 180-220nm và 250-300nm+ Bước sóng 180 – 220nm: Vùng hấp thụ của liên kết peptide trong phân tử protein-Cực đạihấp thụ: 190nm-Thực tế: 220 – 240nm+ Bước sóng 250 – 300nm: Vùng hấp thụ của các axit amin thơm [Phe, Tyr, Trp]-Cực đạihấp thụ: 280nm] Ứng dụng để xác định lượng protein đãtinh sạch hoặc trong các phân đoạn nhận đượctrong sắc ký cột tinh sạch protein10Một số tính chất quan trọng của protein3. Tính chất hóa học:¾ Tích chất thuỷ phân:Các liên kết peptide bị phân cắt giải phóng ra các axit amin và các đoạn peptide ngắn hơn Tác nhân:- Hóa học: axit, base- Enzyme: proteinase Ứng dụng:-Làm mềm thịt-Sản xuất nướcmắm, nướctương-Sản xuất bia, PhomatMột số tính chất quan trọng của protein3. Tính chất hóa học:¾ Các phản ứng đặctrưng của protein+ Phản ứng của liên kết peptide [phản ứng Biure]+ Phản ứng đặctrưng của một hay một số gốc axit amin trong phân tử protein+ Phản ứng của nhóm α-amin tự do đầuN của chuỗi polypeptide Phản ứng Biure:- Xảy ra với chất có chứa từ 2 liên kết peptide trở lên- Trong môi trường kiềm mạnh, liên kết peptide phản ứng với CuSO4tạo thành phức chất màu tím hoặc tím đỏ, hấp thụ cực đại ở 540nmMột số tính chất quan trọng của protein Một số tính chất quan trọng của protein3. Tính chất hóa học: Phản ứng với thuốc thử Folin-Ciocalteu [phương pháp Lowry]:- Đây là phương pháp cải tiến của phương pháp Biure- Thuốc thử Folin–Ciocalteu có chứa axit phosphomolybdic vàaxit phosphotungsticMột số tính chất quan trọng của protein3. Tính chất hóa học Phản ứng với thuốc thử Folin-Ciocalteu [phương pháp Lowry]- Các chất này có vai trò: + tăng độ nhạy phản ứng Biure+ phản ứng với gốc Tyr, Trp → phức chất màu⇒ Phức chất màu có mầu xanh da trời và hấp thụ cực đại ở 750nm Độ nhạy cao: 1 μg/ml- Các chất ảnh hưởng:+ tăng cường độ màu: phenol, purin, pyrimidin, axit uric, –SH, Ion, + giảm cường độ màu: ethanol, ete > 5%, aceton, Ba[OH]2, HClO4,⇒ phương pháp này cho kết quả chính xác khi protein được tinh sạch ít nhiềuMột số tính chất quan trọng của protein3. Tính chất hóa học: Phản ứng với Coomassie Brilliant Blue G-250 [phương pháp Bradford]:- Hấp thụ cực đại ở bước sóng 595nm- Nhạy hơn phương pháp Lowry 4 lần- Không phụ thuộc vào thành phần axit amin của protein- Ít bịảnh hưởng của các chất thường gặp trong tế bào như muối, 11Một số tính chất quan trọng của protein3. Tính chất hóa học: Phản ứng với Ninhydrin:- Dùng để định tính và định lượng axit amin- Tất cả các α-axit amin của protein đềuphản ứng với Ninhydrin → xanh tímĐịnh lượng axit amin:-Đo màu-Đothể tích khí CO2, NH3tạo thànhMột số tính chất quan trọng của protein3. Tính chất hóa học: Phản ứng của nhóm α-amin với formaldehyde:- Dùng để đánh giá mức độ thủy phân proteinDẫn xuất metilen- Chuẩn độ nhóm carboxyl bằng kiềm→ tính số nhóm aminNH3+ O N = CH2R – C – H + HC R – C – H + H2OCOO–H COOHMột số tính chất quan trọng của protein4. Các tính chất công nghệ Khả năng tạo gel của protein- Rất nhiều thực phẩm như giò lụa, phomat, bánh mì, là những sản phẩm có kết cấu bộ khung từ gel protein- Gel protein là gi?Khi các phân tử protein bị biến tính tập hợp lại thành một mạng lưới không gian có trật tự→sự tạo gel- Các nút mạng lướicóthểđượctạo ra do tương tác giữa các nhóm kỵ nước. Tương tác này thường được ổn định và tăng cường khi tăng nhiệt độ, làm cho các mạch polypeptide xít lại gần nhau hơn → khối gel trở nên cứng hơnMột số tính chất quan trọng của protein4. Các tính chất công nghệ: Khả năng tạo gel của protein [tiếp]- Các nút lướicóthểđượctạo ra do các liên kết hydro giữa các gốc aa với nhau. Liên kết hydro là liên kết yếu → tạo ra độlinh động nhất định giữa các phân tử với nhau → làm cho gel có đượcmột độ dẻo nhất định- Các nút lướicóthểđượctạo ra do các liên kết tĩnh điện, liên kết cầu nối giữa các nhóm tích điện ngượcdấu, hoặc do các liên kết giữa các nhóm tích điện cùng dấu qua các ion đa hóa trị- Các nút lướicóthểđược tao nên do các liên kết disulfua → gel rất chắc và bềnMột số tính chất quan trọng của protein4. Các tính chất công nghệ: Khả năng tạo gel của protein [tiếp]⊕ Điều kiện tạo gel:- Nhiệt độ: nhiệt độ thấp → tạo nhiều liên kết hydro ⇒ gel bền hơn- Axit hóa hoặc kiềm hóa nhẹ → pH ≈ pI ⇒ gel tạo thành chắc hơn- Các chất đồng tạo gel như các polysaccharide làm cầu nối giữa các hạt ⇒ gel có độ cứng và độ đàn hồi cao hơn Khả năng tạo bột nhãoCác protein [gliadin và glutenin] của gluten bột mì có khả năng tạo hình và đặcbiệt là khả năng tạo bột nhão có tính cố kết, dẻo, và giữkhí. Do đó, khi gia nhiệt sẽ hình thành cấu trúc xốp cho bánh mìMột số tính chất quan trọng của protein4. Các tính chất công nghệ: Khả năng tạo màng- Protein như gelatin còn có khả năng tạo màng- Màng gelatin tạo ra là do các liên kết hydro nên có tính thuận nghịch: khi nhiệt độ > 30oC thì tan chảy, khi để nguội thì tái lập lại Khả năng tạo bọt- Bọt thực phẩm là hệ phân tán của các bóng bọt trong một pha liên tục là chất lỏng hoặc chất nửa rắn: bọt bia, bánh mì, - Các bóng bọt thường chứa không khí hoặc khí CO2 và có áp suất lớn hơn áp suất ngoài. Màng bóng bọt rất mỏng rất dễnứt và vỡ.- Khi protein đượchấp thụ vào bề mặt liên pha sẽtạo ra một màng đàn hồi và không thấm khí có khả năng bảo vệ bóng bọt12Một số tính chất quan trọng của protein4. Các tính chất công nghệ: Khả năng cốđịnh mùi:- Protein có khả năng hấp phụ lý hóa học các chất có mùi thông qua tương tác Van der Waals, liên kết đồng hóa trị, hoặc liên kết tĩnh điện → Có khả năng cốđịnh được mùi- Các hợp chất bay hơi có cực như rượuthường được đính vào protein bằng liên kết hydro. Các chất bay hơi khối lượng phân tử thấp lại cốđịnh vào các gốc aa không cực qua tương tác kỵnước• Biếntínhprotein làsự thay đổithuậnnghịch hay không thuậnnghịch cấu trúc không gian ban đầucủaprotein nhưng không làm biến đổi các liên kếthóa trị trong phân tử [trừ liên kết disulfide]• Mục đích:– Tạodángvàkếtcấuthíchhợp– Làm cho TP có khẩuvị và hấpdẫn– Làm cho TP có chât lượng vệ sinh, chấtlượng cảmquanvà giá trị dinh dưỡng cao.– Làm cho TP thích hợpvớibảoquản– Làm tăng mặthàngsảnphẩmBiếntínhprotein trongsảnxuấtthựcphẩmBiếntínhprotein trongsảnxuấtthựcphẩm• Biến tính protein là do các tác nhân lý học, hóa họchay enzym tác động lên protein làm thay đổimộtphầncấutrúcphântử do đócáctínhchấtcủanócũng thay đổitheo.• Tùy thuộc vào nguyên nhân gây biếntínhmàphânthành 3 loại:– Biếnhìnhbằng phương pháp vậtlý– Biếnhìnhbằng tác nhân hóa học– Biếnhìnhbằng enzymeBiếntínhprotein trongsảnxuấtthựcphẩmsù biÕn tÝnh cña proteinBiếntínhprotein trongsảnxuấtthựcphẩm• Biếnhìnhbằng phương pháp vậtlý• Gia công cơ học: • Nghiềnnhuyễn thành dạng bột• Khuấytrộn• Nhào trộn–tạo thành mạng lướiprotein• Giacôngnhiệt• Gia nhiệtvừaphải–làmmấthoạttínhenzyme trong rau quả trước khi đóng hộp, protein dễ dàngtiêu hóa.• Khi gia nhiệt thành trùng [110 – 1150C]: làm phânhủycácgốccyteinhìnhthànhH2S lên các sảnphẩmthịt, cá sữa đóng hộpcómùiđặctrưng• Nhiệt độ thấp[lạnh đông]: tăng lk protein – proteingiảmlkprotein –nướcgâybiếntínhprotein Biếntínhprotein trongsảnxuấtthựcphẩm– Biếnhìnhbằng tác nhân hóa học• Sự thay đổipH củamôitrường ảnh hưởng đếnkhả năng hóa tan củaprotein• Các dung môi hữucơ làm thay đổihằng sốđiệnmôi và độ hòa tan của protein làm biếntínhprotein. Dùng để kếttủaprotein –8% proteincủa đậunànhbị gel hóa bởi dung dịchethanol 20%• Các phản ứng hóa học: acyl hóa, alkyl hóa gốcamin, ester hóa gốc –COOH, thủy phân liên kếtpeptid…làm thay đổitínhchấtchứcnăng củaprotein13Biếntínhprotein trongsảnxuấtthựcphẩm– Biếnhìnhbằng enzyme• Thủy phân protein [endopeptidase, exopeptidase] – tăng khả năng nhũ hóa, khảnăng tạobọtcủa protein, làm đông tụ protein, làm mềmthịt, hòa tan protein củacá[nướcmắn].• Phản ứng dephosphoryl hóa: tăng độ hòa tan của phosphoprotein khi có mặtion Ca2+• Phản ứng plastein hóa: gắncácđoạnpeptidvớinhau để tạomột polypeptid dài hơn.• Sảnphẩm ứng dụng• Biến tính protein tạogel trongsảnxuấtsurimitừ thịtcá[Surimi là dạng thịt cá xay nhỏ, đượcxử lý để loạibỏ protein hòa tan, mỡ, chất màu rồitrộnvớichấtphụ gia, sau đó được bao gói, cấp đôngvàbảoquảnđông]• BiếntínhProtein tạogel trongsảnxuấtmộtsố sảnphẩmtừđậutươngBiếntínhprotein trongsảnxuấtthựcphẩm9 LớpproteinđơngiảnAlbumin• Có ở trong lòng trắng trứng, huyết, sữa, dịch tế bào….• Albumin hoà tan trong nước và các dung dịch muối. • Albumin đông khi đun nhưng ở các nhiệt độ khác nhau: albumin trứng 560C, albumin huyếtthanhở 670C, albumin sữa ở 720C.• Albumin của động vật khi thuỷ phân cho 19 acid amin [chủ yếulà: leucin, acid glutamic, acid aspartic, lysin, còn các acid aminnhư methionin, tryptophan số lượng ít hơn]• Trọng lượng phân tử của albumin khoảng 12 .000 - 60.000 dalton, điểm đẳng điệnnằm trong khoảng pH 4,6 - 4,7.Globulin • Có nhiềutronglòngtrắng trứng, huyếtthanh, hạtcáccâyhọđậu.• Globulin khó tan hoặc hoàn toàn không tan trong nước, nhưngtan trong các dung dịch củamuối trung tính, kiềm, acid [NaCl, KCl, Na2SO4].• Globulin chứakhoảng 14-19 acid amin quan trọng như: leucin, lysin, glutamic, treonin.• Trọng lượng phân tử của globulin khoảng 90.000 - 1.500.000 dalton, điểm đẳng điệnnằm trong khoảng pH 5,0-7,5.9 Lớpproteinđơngiản* Prolamin• Prolamin có nhiều ở các hạt hoà thảo lúa, gạo, ngô . • Hoà tan trong cồn 70% và không tan trong nước vàdung dịch muối. 9 LớpproteinđơngiảnCasein• Casein là tên của một nhóm protein chủ yếu trong sữa. Casein có mặt trong tất cảcác sữa động vật, bao gồm cả sữa người. Trong sữa bò casein chiếm gần 80% tổng số protein hay khoảng 26 g cho 1 lít sữa. Cấu tạo một micelle casein. Chú thích : A: dưới-micelle; B : chuỗi bề mặt; C: Phosphat canxi; D: κ -casein; E: nhóm phosphat149 LớpproteinđơngiảnGluten • Glutelin có ở các loại hạt khác nhau, hàm lượng đạt từ 1 - 3%,• Đặc tính của glutelin là chỉ hoà tan trong kiềm loãng 0,2 -2,0%.• Gluten là chấtchiếtxuấttừ bộtlúamìbằng cách đơngiảnlàtáchrakhỏi các thành phầnkháccuả bột [ví dụ: tinh bột ] dướitácđộng củanước. • Glutein chủ yếu đượctạotừ gliadine và glutenin [chiếmtừ 85 đến 95% tổng lượng protein có trong gluten], nhờcó hai loạiprotein nàymàgluten cónhững khả năngđànhồivàmềmdẻo.